MMP1

متالوپروتئیناز ۱ ماتریکس (انگلیسی: Matrix metalloproteinase-1) که با نام‌های کلاژناز روده‌ای و کلاژناز فیبروبلاست هم شناخته می‌شود، یک آنزیم است که در انسان توسط ژن «MMP1» کُدگذاری می‌شود.[4][5][6] که بر روی بازوی بلند کروموزوم شماره ۱۱ قرار دارد.[4]

MMP1
ساختارهای موجود
PDBOrtholog search: PDBe RCSB
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگرMMP1, CLG, CLGN, matrix metallopeptidase 1
شناسه‌های بیرونیOMIM: 120353 MGI: 1933846 HomoloGene: 20544 GeneCards: MMP1
الگوی گسترش RNA
More reference expression data
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌هاانسانموش
Entrez

4312

83995

آنسامبل

ENSG00000196611

ENSMUSG00000043089

یونی‌پروت

P03956

Q9EPL5

RefSeq (mRNA)

NM_001145938 NM_002421، NM_001145938

NM_032006

RefSeq (پروتئین)

NP_002412 NP_001139410، NP_002412

NP_114395

موقعیت (UCSC)n/aChr : 7.46 – 7.48 Mb
جستجوی PubMed[2][3]
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش HumanView/Edit Mouse

این آنزیم، نخستین کلاژناز مهره‌داران بود که خالص‌سازی (به‌صورت پروتئین) و همسان‌سازی (به عنوان یک دی‌ان‌ای مکمل) شد.[7][8]

این آنزیم در تجزیهٔ ماتریکس برون‌یاخته‌ای در جریان فرایندهای طبیعی بدن همچون رشد و تکامل جنین، شکل‌دهی بافتی و هچنین برخی فرایندهای غیرعادی همچون آرتریت و متاستاز نقش دارد. «متالوپروتئیناز ۱ ماتریکس» به‌ویژه در تجزیهٔ کلاژن نوع ۱، ۲ و ۳ نقش مهمی دارد.

القای «متالوپروتئیناز ۱ ماتریکس» در قرنیهٔ موش توسط سیپروفلوکساسین، افلوکساسین و لووفلوکساسین (b،c،d) در مقایسه با اشک مصنوعی (a). رویگلیو و همکاران، ۲۰۰۳

فشارهای مکانیکی احتمالاً در افزایش بیان این آنزیم در سلول‌های لیگامان لثه‌ای نقش دارند.[9]

این آنزیم با اینتگرین آلفا ۲ تعامل پروتئین-پروتئین دارد.[10][11]

منابع

  1. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000043089 - Ensembl, May 2017
  2. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. آنتره 4312
  5. Brinckerhoff CE, Ruby PL, Austin SD, Fini ME, White HD (February 1987). "Molecular cloning of human synovial cell collagenase and selection of a single gene from genomic DNA". J. Clin. Invest. 79 (2): 542–6. doi:10.1172/JCI112845. PMC 424122. PMID 3027129.
  6. Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV, Pritchard M, López-Otín C (October 1996). "Fine physical mapping of the human matrix metalloproteinase genes clustered on chromosome 11q22.3". Genomics. 37 (2): 266–8. doi:10.1006/geno.1996.0557. PMID 8921407.
  7. Gross J, Lapiere CM (June 1962). "Collagenolytic activity in amphibian tissues: a tissue culture assay". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 48 (6): 1014–22. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898. PMID 13902219.
  8. Goldberg GI, Wilhelm SM, Kronberger A, Bauer EA, Grant GA, Eisen AZ (May 1986). "Human fibroblast collagenase. Complete primary structure and homology to an oncogene transformation-induced rat protein". J. Biol. Chem. 261 (14): 6600–5. PMID 3009463.
  9. Huang SF, Li YH, Ren YJ, Cao ZG, Long X (August 2008). "The effect of a single nucleotide polymorphism in the matrix metalloproteinase-1 (MMP-1) promoter on force-induced MMP-1 expression in human periodontal ligament cells". Eur. J. Oral Sci. 116 (4): 319–23. doi:10.1111/j.1600-0722.2008.00552.x. PMID 18705799.
  10. Stricker TP, Dumin JA, Dickeson SK, Chung L, Nagase H, Parks WC, Santoro SA (August 2001). "Structural analysis of the alpha(2) integrin I domain/procollagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) interaction". J. Biol. Chem. 276 (31): 29375–81. doi:10.1074/jbc.M102217200. PMID 11359774.
  11. Dumin JA, Dickeson SK, Stricker TP, Bhattacharyya-Pakrasi M, Roby JD, Santoro SA, Parks WC (August 2001). "Pro-collagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) binds the alpha(2)beta(1) integrin upon release from keratinocytes migrating on type I collagen". J. Biol. Chem. 276 (31): 29368–74. doi:10.1074/jbc.M104179200. PMID 11359786.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.