پویایی پروتئین

به‌طور کلی تصور می‌شود که پروتئین‌ها ساختارهای منحصر به فرد تعیین شده توسط توالی اسیدهای آمینه دارند. با این حال، پروتئین‌ها اجسام کاملاً ساکن و بی تحرکی نیستند، بلکه مجموعه‌هایی از ترکیبات (گاه مشابه) را پر می‌کنند. انتقال بین این حالت‌ها در مقیاس‌های مختلف طولی (دهم Å تا nm) و مقیاس زمانی (ns تا s) رخ می‌دهد و با پدیده‌های مربوط به عملکرد مانند سیگنالینگ آلوستریک و تجزیه آنزیم مرتبط شده‌اند.[1]

کینزین در حال راه رفتن روی ریزلوله است. این یک ماشین بیولوژیکی مولکولی است که از پویایی حوزه پروتئین در نانومقیاس استفاده می‌کند

مطالعه پویایی پروتئین به‌طور مستقیم مربوط به انتقال بین این حالت‌ها است، اما همچنین می‌تواند شامل طبیعت و جمعیت‌های متعادل خود بخش‌ها نیز باشد که دو منظر سینتیک و ترمودینامیک قابل بررسی است.[2]

انعطاف‌پذیری محلی: اتمها و باقیمانده‌ها

بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می‌شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت‌بندی می‌پرند.

منابع
  1. Fraser JS, Clarkson MW, Degnan SC, Erion R, Kern D, Alber T (Dec 2009). "Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis". Nature. 462 (7273): 669–673. Bibcode:2009Natur.462..669F. doi:10.1038/nature08615. PMC 2805857. PMID 19956261.
  2. Frauenfelder H, Sligar SG, Wolynes PG (Dec 1991). "The energy landscapes and motions of proteins". Science. 254 (5038): 1598–1603. Bibcode:1991Sci...254.1598F. doi:10.1126/science.1749933. PMID 1749933.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.